Denatyrimi (biokimi)
Lart : rritja e temperaturës rrit shpejtësinë e reaksionit ( koeficienti Q10 ).
Në mes : fraksioni i enzimës së palosur dhe funksionale zvogëlohet mbi temperaturën e denatyrimit të saj.
Poshtë : rrjedhimisht, shkalla optimale e shpejtësisë së një enzime është në një temperaturë të ndërmjetme.
Në biokimi, denatyrimi ose çnatyrimi është një proces në të cilin proteinat ose acidet nukleike humbasin strukturën e palosur të pranishme në gjendjen e tyre amtare për shkak të faktorëve të ndryshëm, duke përfshirë zbatimin e tendosjes së jashtme ose përbërjes së jashtme, të tilla si një acid ose bazë e fortë, një kripë inorganike e përqendruar, një tretës organik (p.sh., alkool ose kloroform ), agjitacion dhe rrezatim ose nxehtësi . [1] Nëse proteinat në një qelizë të gjallë denatyrohen, kjo rezulton në ndërprerje të aktivitetit qelizor dhe ndoshta vdekjen e qelizave . Denatyrimi i proteinave është gjithashtu pasojë e vdekjes së qelizave. [2] [3] Proteinat e denatyruara mund të shfaqin një gamë të gjerë karakteristikash, nga ndryshimi konformues dhe humbja e tretshmërisë ose shpërbërja e kofaktorëve deri te grumbullimi për shkak të ekspozimit të grupeve hidrofobike . Humbja e tretshmërisë si rezultat i denatyrimit quhet <i id="mwMw">koagulim</i> . [4] Proteinat e denatyruara humbasin strukturën e tyre 3D, dhe për këtë arsye, nuk mund të funksionojnë.
Palosja e duhur e proteinave është çelësi që një proteinë globulare ose membranore ta bëjë punën e saj në mënyrë korrekte; duhet të paloset në formën amtare për të funksionuar. Megjithatë, lidhjet e hidrogjenit dhe lidhja e kofaktor-proteinës, të cilat luajnë një rol vendimtar në palosje, janë mjaft të dobëta, dhe kështu, ndikohen lehtësisht nga nxehtësia, aciditeti, përqendrimet e ndryshme të kripës, agjentët kelues dhe faktorë të tjerë stresues që mund të denatyrojnë proteinën. Kjo është një arsye pse homeostaza qelizore është fiziologjikisht e nevojshme në shumicën e formave të jetës .
Shembuj të zakonshëm
[Redakto | Redakto nëpërmjet kodit]
Kur ushqimi gatuhet, disa nga proteinat e tij çnatyrohen. Kjo është arsyeja pse vezët e ziera bëhen të forta dhe mishi i zier bëhet i fortë.
Një shembull klasik i çnatyrimit tek proteinat vjen nga të bardhat e vezëve, të cilat zakonisht janë kryesisht albumina të vezëve në ujë. Të freskëta nga vezët, të bardhat e vezëve janë transparente dhe të lëngshme. Gatimi i të bardhave termikisht të paqëndrueshme i kthen ato të errëta, duke formuar një masë të ngurtë të ndërlidhur. [5] I njëjti transformim mund të kryhet me një kimikat denatyrues. Hedhja e të bardhave të vezëve në një gotë me aceton do t'i kthejë të bardhat e vezëve të tejdukshme dhe të ngurta. Ajka që formohet në qumështin e gjizës është një shembull tjetër i zakonshëm i proteinave të çnatyruara.
- ^ Mosby's Medical Dictionary (bot. 8th). Elsevier. 2009. Marrë më 1 tetor 2013.
{{cite book}}: Mungon ose është bosh parametri|language=(Ndihmë!) - ^ Samson, Andre L.; Ho, Bosco; Au, Amanda E.; Schoenwaelder, Simone M.; Smyth, Mark J.; Bottomley, Stephen P.; Kleifeld, Oded; Medcalf, Robert L. (2016-11-01). "Physicochemical properties that control protein aggregation also determine whether a protein is retained or released from necrotic cells". Open Biology. 6 (11): 160098. doi:10.1098/rsob.160098. ISSN 2046-2441. PMC 5133435. PMID 27810968.
{{cite journal}}: Mungon ose është bosh parametri|language=(Ndihmë!) - ^ Samson, Andre L.; Knaupp, Anja S.; Sashindranath, Maithili; Borg, Rachael J.; Au, Amanda E.-L.; Cops, Elisa J.; Saunders, Helen M.; Cody, Stephen H.; McLean, Catriona A. (2012-10-25). "Nucleocytoplasmic coagulation: an injury-induced aggregation event that disulfide crosslinks proteins and facilitates their removal by plasmin". Cell Reports. 2 (4): 889–901. doi:10.1016/j.celrep.2012.08.026. ISSN 2211-1247. PMID 23041318.
{{cite journal}}: Mungon ose është bosh parametri|language=(Ndihmë!) - ^ "2.5: Denaturation of proteins". Chemistry LibreTexts (në anglisht). 2019-07-15. Marrë më 2022-04-25.
- ^ Mine, Yoshinori; Noutomi, Tatsushi; Haga, Noriyuki (1990). "Thermally induced changes in egg white proteins". Journal of Agricultural and Food Chemistry (në anglisht). 38 (12): 2122–2125. doi:10.1021/jf00102a004.